表面活性剂与蛋白相互作用
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表面活性剂与蛋白相互作用
离子型表面活性剂在溶液中电离产生一个带电基团，与蛋白质带相反电荷的残基通过静电作用相互结合，如阴离子表面活性剂与蛋白质正电残基如赖氨酸、精氨酸、组氨酸结合；阳离子表面活性剂与负电残基结合，如天冬氨酸、谷氨酸。通过静电结合之后，表面活性剂的疏水端再与蛋白附近的疏水位点结合。
对于非离子型表面活性剂、双离子表面活性剂两类电中性表面活性剂，在溶液中以相对较弱的作用力与蛋白质结合，如疏水作用力、氢键等，这类相互作用通常不会引起蛋白质构象的强烈改变。
表面活性剂与蛋白质的相互作用不但和类型有关，还和浓度相关。同样的表面活性剂在不同的浓度下，引起的蛋白质构象变化程度不一样。如前文说到，离子型表面活性剂是强烈的蛋白变性剂，但是在低浓度下，离子型表面活性剂也能对一些蛋白也能起到增加热稳定性的作用。日本学者发现，少量的SDS存在，能够有效增强BSA的热稳定性，并且烷基链越长，保护作用越显著。BSA在体内主要作用之一是运输双亲性分子、疏水小分子等，天然状态下的BSA有12个磺酸酯结合位点，当一个BSA结合的SDS数量为12个（最大15个）时，SDS能够起到稳定作用。当结合SDS数量超过15个，BSA开始趋向于去折叠结构，从而暴露更多的结合位点，导致蛋白构象进一步不稳定。不同蛋白天然状态下可结合的SDS数量不一样：β-乳球蛋白含有1个结合位点；α-螺旋牛酰基辅酶-A结合蛋白（ACBP）能够结合1-3个SDS；α-乳清蛋白能够结合3-4个SDS情况下不变性。但是低浓度下的SDS并不总起维持蛋白稳定作用，如肌红蛋白，即使只结合一个SDS，也能够导致蛋白极其不稳定。
